Arrestin 蛋白是 G 蛋白偶联受体 (GPCR) 信号转导的负调节因子。结合同源配体可刺激 GPCR 的磷酸化，随后抑制蛋白可结合至磷酸化的 GPCR 上，最后受体会内化，GPCR 信号转导脱敏 (1)。目前已经发现了四种不同的哺乳动物抑制蛋白。抑制蛋白1（也被称为 S-arrestin）和抑制蛋白4 (X-arrestin) 分别存在于视网膜圆柱细胞和视锥细胞中。Arrestin 2（也称为 β-arrestin 1）和 arrestin 3(β 抑制蛋白 2) 广泛表达，可与多数 GPCR 结合 (2)。作为接合体和骨架蛋白的 β-arrestin 在其他过程中起重要作用，如在 Erk 激活通路中募集 c-Src 家族蛋白至 GPCR (3,4)。β-arrestin 还在一些受体酪氨酸激酶信号通路中起作用 (5-8)。其他证据表明，β-arrestin 能转移到细胞核内，并通过结合到转录辅助因子上而调节转录 (9,10)。
Erk1/2 在羧基末端 Ser412 结构磷酸化 β 抑制蛋白 1，可促进支架蛋白的胞质定位 (11)。β2- 肾上腺素能受体的激动剂刺激可导致 β 抑制蛋白 1 募集至质膜，并使抑制蛋白迅速去磷酸化。去磷酸化是 β 抑制蛋白 1 介导产生受体内吞作用的一个重要步骤，但并非受体脱敏所必需 (12)。