钙黏着蛋白是在其胞外结构域中含有大约 100 个残基的钙黏着蛋白重复序列的跨膜糖蛋白超家族。钙黏着蛋白介导钙依赖性细胞-细胞黏附，并在正常组织发育中发挥至关重要的作用 (1)。经典的钙黏着蛋白亚家族包括 N-、P-、R-、B- 和 E-钙黏着蛋白，以及约十个在黏附连接中存在的其他成员，黏附连接是一种在极化上皮细胞顶面的细胞结构。经典钙黏着蛋白的胞质结构域可与 β-联蛋白、γ-联蛋白（也称作斑珠蛋白）和 p120 联蛋白相互作用。β-联蛋白和 γ-联蛋白与 α-联蛋白结合， 并且 α-联蛋白将钙黏着蛋白-联蛋白复合体连接至肌动蛋白细胞骨架 (1,2)。β- 和 γ-联蛋白在连接复合体中发挥结构性作用，而 p120 可调节钙黏着蛋白黏附活性和转运 (1-4)。研究者认为 E-钙黏着蛋白是许多上皮癌侵润和生长的活性抑制蛋白 (1-3)。研究表明，除了上皮钙粘素丢失外，癌细胞的神经钙粘素表达上调。钙粘素表达的这种变化被称作“钙粘素转换”。N-钙黏着蛋白与 FGF 受体协作，导致 MMP-9 过表达和细胞侵袭 (3)。研究表明，在内皮细胞中，VE-钙黏着蛋白信号转导、表达和定位与血管通透性和肿瘤血管生成相关 (5,6)。研究者还已经证实，正常情况下在上皮细胞中的存在的 P-钙黏着蛋白，其表达在卵巢和其他人类癌症中也发生改变 (7,8)。