调节染色质结构在调节真核基因组的转录和复制中发挥至关重要作用。核小体由四个核心组蛋白（H2A、H2B、H3 和 H4）组成，是染色质的主要组成部分。除了使用大量调节染色质结构的翻译后组蛋白修饰外，细胞还能用组蛋白变体交换典型组蛋白，从而直接或间接地调控染色质结构 (1)。CENP-A，也称作染色质相关蛋白 CSE4（盖帽酶阻抑蛋白 4-p），是替换着丝粒异染色质中典型组蛋白 H3 的必需组蛋白 H3 变体 (2)。 CENP-A 和典型组蛋白 H3 之间的最大趋异性出现在蛋白质的氨基末端中，这种氨基末端结合核小体之间的接头 DNA 并促进着丝粒异染色质正确折叠 (3)。CENP-A 的氨基末端还是募集其他着丝粒蛋白（CENP-C、hSMC1、hZW10）、动粒正确装配和有丝分裂期间染色体分离所需的 (4)。组蛋白折叠结构域中额外的序列趋异性负责正确导引 CENP-A 至着丝粒 (5)。CENP-A 许多功能受磷酸化调控 (6,7)。在有丝分裂前期，CENP-A 在 Ser7 位点的 Aurora A 依赖性磷酸化作用，可确保将 Aurora B 正确定位至前中期的内部着丝粒，同时也是有丝分裂期间合适动粒/微管附着和染色体排布所必不可少 (6)。