组蛋白是进化上保守蛋白，在真核细胞核内对 DNA 压缩、储存和调节都有重要作用。染色质的基本亚基、核小体核心颗粒是由 DNA 缠绕每种核心组蛋白（包括 H2A、 H2B、 H3 和 H4）的两个拷贝组成(1-3)。通过将连接组蛋白 H1 结合到核小体颗粒（染色质小体），可促进高阶染色质结构的形成 (4-6)。在人类和小鼠中，有 11 个不同的组蛋白 H1 变异体，其中包括广泛表达的体细胞变异体 (H1.1、H1.2、H1.3、H1.4 和 H1.5) ，以及细胞类型特异性变异体，如睾丸中发现的 H1t 以及在终末分化细胞中表达的 H1.0 (6-10)。组蛋白 H1 结合到染色质可限制 DNA 与其他蛋白的结合，这是通过稳定核小体位置、竞争结合位点以及限制染色质重建蛋白（如 SWI/SNF 复合体）的活性来实现的 (6,11-14)。组蛋白 H1 的结合呈现高度动态化，而且被认为由翻译后修饰进行调节 (6)。例如，由细胞周期调节的组蛋白 H1 磷酸化导致染色质凝缩或解凝，这取决于磷酸化的位点，而 GCN5 对组蛋白 H1.4 Lys34 位点的乙酰化已被证实与 H1.4 移动性和转录激活的增加有关 (6, 15-18)。