Mucin 是糖蛋白家族的一员，以重复结构域和密集的 O 糖基化为特征 (1)。MUC1（或 mucin 1）在多数人类癌中会异常过表达。MUC1 在癌中的表达提高会减少细胞之间和细胞-ECM 之间的相互作用。MUC1 可进行蛋白质水解裂解，并且较大的胞外域与较小的 25 kDa 羧基末端结构域有关，后者包含一个跨膜片段和一个含 72 个残基的胞质尾区 (1)。MUC1 与 ErbB 家族受体会发生相互作用，并可增强 ERK1/2 活性 (2)。MUC1 还可以与 β-链蛋白发生相互作用，并可通过 GSK-3β、PKCγ 和 Src 在 MUC1 胞质尾区的 Ser44、Thr41 和 Tyr46 位点的磷酸化作用进行调节 (3-5)。MUC1 的过表达能够加强转化 (6)，并且通过 Akt 和 p53 通路减弱压力诱导的凋亡 (7,8)。
MUC1-C 是全长蛋白质蛋白水解剪切而产生的 MUC1 的羧基末端跨膜亚基。MUC1-N 是氨基末端亚基，能够拴至 MUC1-C，或从质膜中释放出来。MUC1-C 会与受体酪氨酸激酶、β-链蛋白和其他信号转导蛋白发生相互作用，并且被认为能诱导激活 MAPK、Akt 和 Wnt 通路。由于其在人体肿瘤中的信号转导功能和表达，MUC1-C 可作为一种潜在的治疗靶标（ 见9）。