泛素（Ubquitin）是一种序列高度保守的蛋白，分子量为8 kDa，可与目标蛋白中的赖氨酸残基共价连接。 泛素化过程涉及三个调控步骤，分别由泛素激活酶（E1），泛素偶联酶（E2）和泛素连接酶（E3）这三种酶所介导。 泛素化过程通常是通过形成多聚泛素链来调节，多聚泛素化是指与目标蛋白结合的一个泛素蛋白的羧基端与另一个泛素蛋白的N端或泛素蛋白中的7个赖氨酸 （Lys-6, Lys-11, Lys-27,Lys-29, Lys-33, Lys-48, and Lys-63）中的一个赖氨酸上的氨基相连而成。 赖氨酸泛素化修饰在多个细胞过程的调控中起着核心作用。 除了标记靶向蛋白并进行蛋白酶体降解之外，泛素化还调节膜蛋白运输，改变蛋白-蛋白相互作用并调控多种信号转导通路的活性。泛素结合涉及一大类家族的酶并调控多种功能。