真核起始因子 2 (eIF2) 相关糖蛋白 p67/甲硫氨酸胺基肽酶 2 (MetAP2) 是三种已知 MetAP 中的一种，负责细胞新生蛋白中氨基末端起始因子蛋氨酸的共翻译处理。MetAP2 可通过控制 eIF2α 磷酸化水平来调控整体蛋白质合成的速度 (1)。MetAP2 经证明还可结合 Erk1/2 来抑制其激活和活性，从而可将蛋白质合成机制与 Erk1/2 MAP 激酶介导的细胞信号转导通路联系在一起 (2-4)。尽管 MetAP2 的特征是具有在体外去除新生肽上氨基末端蛋氨酸的氨肽酶活性，但越来越多的证据表明 MetAP2 并不具备甲硫氨酸氨肽酶活性。但 MetAP2 具有自我蛋白酶解活性，该活性可通过多种小分子抑制剂（包括抗血管生成药物、烟曲霉素及其衍生物）抑制 (5)。另有研究证明，MetAP2 的 O-GlcNAc 糖基化对其自身稳定性、eIF2α 结合以及维持 eIF2α 磷酸化状态都发挥重要作用 (6)。

MetAP2 敲除小鼠表现出胚胎致死性，表明它在原肠胚形成开始时对胚胎发育和存活发挥作用 (7)。降低哺乳动物细胞中的 MetAP2 水平可能会抑制细胞生长，导致细胞凋亡，因为较高的 eIF2α 磷酸化水平会抑制整体的蛋白质合成 (8)。在病理或各种应激条件下，去糖基化诱导的自我蛋白酶剪切可能会导致 MetAP2 与 eIF2 亚基分离。所以，eIF2α 被过度磷酸化且整体蛋白质合成受到抑制。从 eIF2 复合体分离的 MetAP2 还对 Erk1/2 具有较高的亲和性，进而导致 Erk1/2 活性受到阻滞。因此，MetAP2 可介导细胞信号转导和蛋白质合成机制之间的协同作用，以在生理和病理条件下调控细胞生长和增殖 (9)。研究表明， MetAP2 在人类癌中的表达更高，这也证实 MetAP2 在肿瘤形成中发挥作用。比如，研究人员报道称，MetAP2 在滤泡性淋巴瘤、大 B 细胞淋巴瘤和 Burkitt 淋巴瘤中的表达较高 (10)。另外还报道，MetAP2 在人大肠腺癌中的表达升高 (11)。